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Text File  |  1996-02-27  |  2KB  |  30 lines

  1.        Document 0578
  2.  DOCN  M9630578
  3.  TI    Hydroxyquinones are competitive non-peptide inhibitors of HIV-1
  4.        proteinase.
  5.  DT    9603
  6.  AU    Brinkworth RI; Fairlie DP; Centre for Drug Design and Development,
  7.        University of Queensland,; Brisbane, Australia.
  8.  SO    Biochim Biophys Acta. 1995 Nov 15;1253(1):5-8. Unique Identifier :
  9.        AIDSLINE MED/96085082
  10.  AB    Quinones with one, two and three aromatic rings are a new class of
  11.        micromolar non-peptidic inhibitors of HIV-1 proteinase, an enzyme
  12.        essential for replication of Human Immunodeficiency Virus and an
  13.        important drug target for AIDS. Substituted anthraquinones bearing
  14.        hydroxyl substituents on one of their three rings were the most potent
  15.        of these inhibitors. Comparisons with other small non-peptidic
  16.        inhibitors that are now emerging, together with enzyme kinetic data
  17.        indicating that alizarin is a competitive inhibitor, suggest that
  18.        anthraquinones bind in the active-site groove of HIV-1 proteinase.
  19.  DE    Anthraquinones/*PHARMACOLOGY  Binding Sites  Binding, Competitive  Human
  20.        Hydrogen-Ion Concentration  HIV Protease/*METABOLISM  HIV Protease
  21.        Inhibitors/*CHEMISTRY/*PHARMACOLOGY  HIV-1/DRUG EFFECTS/*ENZYMOLOGY
  22.        Kinetics  Molecular Structure  Oxidation-Reduction
  23.        Quinones/CHEMISTRY/*PHARMACOLOGY  Spectrometry, Fluorescence
  24.        Structure-Activity Relationship  Support, Non-U.S. Gov't  JOURNAL
  25.        ARTICLE
  26.  
  27.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  28.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  29.  
  30.